As enzimas são moléculas orgânicas que funcionam como catalisadores naturais. Sua ação ocorre de forma intra ou extracelular, reduzindo a energia de ativação das reações e acelerando-as, possibilitando o metabolismo dos seres vivos. A atividade enzimática está intimamente ligada com sítio ativo e em como o substrato é acomodado, sendo que muito da seletividade enzimática é resultado da inserção correta do substrato no sítio catalítico.
Existem diversas classes de sítios ativos, entretanto, pode-se ressaltar o sítio ativo de metaloenzimas por comportar metais em sua estrutura capazes de, por exemplo, alterar o p de seus ligantes de maneira a favorecer uma reação química.As hidrolases são exemplos clássicos de enzimas que utilizam deste tipo de mecanismo, em que a nucleofilicidade da molécula de água é alterada com a sua coordenação à um metal. Nesta reação, a carga e coordenação do metal favorecem a formação do hidróxido. Dentre os metais encontrados em hidrolases, o zinco é de longe o mais utilizado por esta classe enzimática, mas outros metais como ferro e níquel também podem fazer parte do sítio ativo. A urease é um dos exemplos de hidrolase com sítio ativo contendo níquel, devido à necessidade de um sítio catalítico mais reativo para hidrolisar a uréia. Para isto, o sítio ativo da urease possui dois átomos de níquel, os quais estão coordenados a duas histidinas e a uma água terminal ou a uma asparagina (figura 1 A e B). Estes centros de níquel estão coordenados em uma geometria ou pseudo-octaédrica ou pentacoordenada. Sabe-se que as enzimas possuem uma estrutura terciária correspondente ao enovelamento de seus diferentes aminoácidos. Esta estrutura terciária geralmente tem um extenso tamanho, podendo-se agregar gerando estruturas quaternárias. Devido a estes fatores, a análise de ressonância magnética de enzimas é demorada e de difícil interpretação. Esta dificuldade intrínseca às proteínas acarreta em uma possível interferência no estudo de mecanismos reacionais. Com isto verifica-se que é de utilidade o uso apenas do sítio catalítico, ou de miméticos do sítio ativo para o estudo dos mecanismos enzimáticos.